Tropp의 분자생물학

저자 서문 ii 감사의 말 vi 역자 서문 x 제1장 분자생물학 서론 �U 1 1.1 지성적 토대 2 �U 1860년대에 수행된 두 연구는 분자생물학에 지적인 토대를 제공하였다. 2 1.2 유전자형과 표현형 4 �U 하나의 유전자는 하나의 polypeptide를 합성하는데 필요한 유전정보를 함유한다. 4 1.3 핵산 5 �U 핵산은 nucleotide로 이루어진 직선 사슬이다. 5 1.4 DNA의 구조와 기능 6 �U 형질전환 실험은 DNA가 유전물질이라는 발견을 이끌었다. 12 �U 여러 분석화학적 실험 역시 DNA가 유전물질이라는 가설을 지지하였다. 15 �U 혼합기 실험은 세균 바이러스의 유전물질은 DNA라는 것을 증명하였다. 16 �U 일부 바이러스의 유전물질은 RNA이다. 17 �U Rosalind Franklin과 Maurice Wilkins는 길게 뻗은 DNA 섬유의 X선 회절 사진을 얻었다. 17 �U James Watson과 Francis Crick은 DNA의 이중나선 구조를 제안하였다. 19 �U Central dogma는 분자생물학의 이론적 뼈대이다. 23 �U 재조합 DNA 기술은 복잡한 생물체계의 연구를 가능하게 한다. 23 �U 분자생물학에 대한 수많은 정보는 인터넷에서 얻을 수 있다. 25 권장 도서 26 고전 논문 26 단백질 구조와 기능 �U�U�U 27 제2장 단백질 구조 �U 28 2.1 a-아미노산 29 �U a-아미노산은 중심 탄소 원자에 아미노기와 카르복실기를 가지고 있다. 29 �U 아미노산은 세 글자 또는 한 글자 약어로 나타내기도 한다. 32 2.2 Peptide 결합 33 �U a-아미노산은 peptide결합으로 연결된다. 33 2.3 단백질 정제(purification) 34 �U 크로마토그래피(chromatography)에 의해 혼합된 단백질을 분획할 수 있다. 34 �U 단백질처럼 전하를 띠는 생체고분자(polymer)는 전기장에서 이동한다. 40 2.4 단백질의 1차 구조(primary structure) 41 �U Edman 분해법과 overlap 방법으로 아미노산 서열을 결정할 수 있다. 41 �U Polypeptide 서열을 핵산의 서열로부터 알아낼 수 있다. 43 �U BLAST 프로그램으로 새로운 polypeptide 서열을 자료은행(data bank)에 저장된 모든 서열과 비교할 수 있다. 45 �U 단순히 하나의 polypeptide 사슬로 된 단백질은 1차 구조, 2차 구조, 3차 구조를 가지는 반면, 2개 이상의 사슬로 구성된 단백질은 4차 구조를 가진다. 46 2.5 약한 비공유성 결합들 46 �U Polypeptide의 접힘 양상은 약한 비공유성 상호작용에 의해 결정된다. 46 2.6 단백질의 2차 구조 51 �U a-나선 구조는 수소결합에 의해 안정화되는 밀집된 구조이다. 51 �U b-입체구조(b-conformation) 또한 수소결합으로 안정화된다. 54 �U 고리(loop)와 회전(turn)은 polypeptide의 다른 부위를 연결하여 polypeptide 사슬 자체가 접힐 수 있도록 해준다. 54 �U 2차 구조들이 모여 supersecondary 구조나 folding motif를 형성할 수 있다. 55 �U 우리는 아직 절대적으로 확실하게 2차 구조를 예측해 낼 수는 없다. 55 2.7 단백질 3차 구조 56 �U 많은 단백질의 3차원적인 구조가 X-선 결정학(X-ray crystallo-graphy)과 핵자기공명(nuclear magnetic resonance, NMR) 연구에 의해 밝혀졌다. 56 �U Polypeptide의 1차 구조는 이 polypeptide의 3차 구조를 결정한다. 59 �U 분자 chaperone은 단백질이 세포내에서 접히는 것을 돕는다. 61 2.8 단백질과 생체막 63 �U 단백질은 생체막의 지질과 상호작용한다. 63 �U 유체 모자이크 모델(Fluid mosaic model)이 생체막의 구조를 설명하기 위해 제안되었다. 65 권장 도서 68 제3장 단백질 기능 �U 71 3.1 Myoglobin, hemoglobin 그리고 4차 구조의 개념 72 �U Myoglobin과 hemoglobin의 차이는 myoglobin과 hemoglobin의 구조 차이로 설명되어진다. 72 �U 정상적인 성체 hemoglobin(HbA)은 낫형세포 hemo-globin(HbS)과 단지 1개의 아미노산이 다르다. 76 3.2 면역globulin G와 domain 개념 78 �U 큰 polypeptide는 domain이라 불리는 구형 단위로 접힌다. 78 3.3 효소 80 �U 효소들은 화학적 반응을 촉매 하는 단백질이다. 80 �U 효소 활성을 검출하는데 다양한 방법들이 사용될 수 있다. 81 �U 효소는 활성에너지를 낮추지만 평형위치에 영향을 미치지는 않는다. 83 �U 모든 효소반응은 효소-기질복합체를 통해 시작한다. 83 �U 많은 효소-기질 복합체의 분자구조가 밝혀졌다. 85 �U 조절효소는 생화학적 경로의 committed step을 조절한다. 85 �U 조절효소는 S자형 반응속도 곡선을 보이고 다른 자리 입체성 인자(allosteric effector)에 의해 촉진 또는 억제 된다. 87 �U 효소활성은 covalent modification에 의해 변경될 수 있다. 88 3.4 G 단백질 신호 체계 88 �U G 단백질 신호 체계는 외부의 신호를 세포 내부로 전달한다. 88 권장 도서 96 핵산과 핵산결합단백질 �U�U�U 99 제4장 DNA의 구조 �U 100 4.1 크기의 다양성 101 �U DNA는 크기와 염기 구성이 매우 다양하다. 101 4.2 연약성 102 �U DNA 분자는 연약하다. 102 4.3 DNA의 형태 102 �U 선형 이중가닥 DNA 분자는 A-DNA, B-DNA 혹은 Z-DNA중의 하나로 존재한다. 102 �U 염기서열이 DNA의 구조에 영향을 줄 수 있다. 106 4.4 DNA 변성 107 �U DNA는 변성 될 수 있다. 107 �U 수소 결합은 이중 DNA 가닥을 안정화시킨다. 109 �U 염기 중첩(base stacking) 또한 이중가닥 DNA를 안정화 시킨다. 110 �U 염기 중첩은 협동적인 상호작용이다. 110 �U 이온의 세기(lonic strength)가 DNA의 구조에 영향을 준다. 111 �U DNA 구조는 동적인 상태에 있다. 111 �U 상보적 서열의 짧은 외가닥 DNA는 멀리 떨어져 있더라도 염기쌍 형성이 가능하다. 112 �U 알칼리는 인산디에스터 결합을 파괴 시키지 않고 DNA를 변성시킨다. 112 4.5 복원 113 �U 상보적인 단일 가닥들은 이중가닥 DNA를 형성하며 복원될 수 있다. 113 4.6 DNA 풀기효소(Helicases) 114 �U DNA 풀기효소는 DNA를 풀기 위하여 nucleoside 삼인산의 에너지를 이용하는 운동 단백질이다. 114 4.7 외가닥 DNA 결합 단백질 116 �U 외가닥 DNA 결합 단백질은 외가닥 DNA를 안정화시킨다. 116 4.8 위상이성질체와 DNA 회전효소 (Topoismerases) 118 �U 대부분의 세균과 많은 종류의 바이러스 DNA는 환형(circular)이다. 118 �U 환형 DNA 분자는 종종 superhelical 구조를 갖는다. 119 �U Supercoiled DNA는 환형 DNA가 더 꼬이거나 덜 꼬인 결과로 생긴다. 119 �U Supercoil 구조는 단일 가닥 지역을 가질 수 있다. 122 �U Topoisomerase는 하나의 위상 이성질체에서 다른 것으로의 전환을 촉매 한다. 122 �U 회전효소 I형에 속하는 효소들은 2개의 아형으로 나뉠 수 있다. 123 �U II형 DNA 회전효소는 한 위상이성질체를 다른 것으로 전…

출처: 국립중앙도서관 서지정보