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레닌저 생화학 제4판 상

레닌저 생화학 제4판 상

백형환 윤경식 외 30인 (옮긴이)

(주)월드사이언스·2006-08-20

  • 자연과학
  • KDC 472.193

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책 소개

생명과학이 21세기의 첨단과학으로 급성장하고 있는 오늘날, 그 중심에 위치한 생화학-분자생물학의 대표적인 교재로 사용하고 있는 Lehninger Principles of Biochemistry 4판을 번역할 수 있게 됨을 기쁘게 생각하고 번역을 시작하였다. 1판 번역과 2판 번역을 해 주신 서울의대의 고 채범석 교수님과 3판의 번역을 해 주신 고려의대 박길홍 교수님과 8분의 교수님들의 번역 자료가 있어서 쉽게 번역을 할 수 있을 것이라 생각했지만 용어의 개정 및 통일성 등에 신경쓰다 보니 거의 일년이 넘도록 번역 작업에 매달린 것 같다. 원서의 내용은 영문판을 읽는 것이 가장 효과적일 것이다. 하지만 그 표현에 따르는 문제로 인해 학생들이 이해하기 어려운 부분에 대해서는 번역서를 참고하는 것도 한 방법일 것이라 생각하였다. 번역을 진행하면서 용어의 통일이 안 된 부분으로 인해 공동역자들 간에도 통일된 용어를 사용하지 못해서 일부 장에서는 용어가 다르게 사용되는 점이 있을 수 있음을 이해해주시기 바란다. 이번 4판에 사용된 학술용어들은 대한의학협회, 과학기술단체총연합회, 대한화학회, 대한생화학-분자생물학회, 대한해부학회의 용어사전을 참조하였고, 이견이 있는 용어들에 대해서는 역자들의 의견을 종합하여 잠정적으로 사용하였다. 새로운 용어가 많이 사용되고 과학적 발전이 워낙 급격히 진행되다 보니 용어를 정하는 데 많은 어려움이 있었다. 이번 판에서 기본적인 용어를 사용하는 데 있어서 지켰던 원칙은 효소 이름과 화학물질 이름에 있어서는 영어 발음에 가깝게 유지하려고 노력하였고 전체적인 용어의 통일성이 유지되도록 하는 것이었다. 4판의 특징이라면 일부 내용의 개정과 인간유전체 계획의 완성과 더불어 풍성해진 유전체학 및 단백체학의 자료들이 잘 정리되어 있는 점일 것이다. 각 단백질 분자의 그림들에는 웹사이트와 연관해서 관련 자료를 보다 더 넓게 검색하고 공부할 수 있도록 PDB ID가 제공되었고, 기전그림을 사용하여 생화학의 기전의 이해를 쉽게 하도록 노력한 점이라고 할 것이다. 이 책의 공동역자로 참여하여 주신 거의 30여 분의 교수님들과 이 책을 읽고 교정 작업을 하는데 많은 도움을 준 경희의대 생화학-분자생물학교실의 대학원생들 특히 교정과 내용 정리에 많은 도움을 준 조용화, 김혜옥, 김지영 대학원생에게 깊은 감사를 드린다. 끝으로 이 책을 출판함에 있어서 번역을 승낙해준 미국 Freeman 출판사와 (주) 월드사이언스 박선진 사장님, 임후택 부장님과 편집부 여러분께도 깊은 감사를 드린다. 아무쪼록 이번 4판 레닌저가 여러분의 세포와 세포를 구성하는 분자들의 대사 과정과 생명현상의 이해에 많은 도움이 되기를 바라면서 일부 부족하거나 수정이 필요한 부분에 대해서 많은 지적이 있기를 바란다. 2006년 7월 백 형 환 (hhbaik@khu.ac.kr) 윤 경 식 (sky9999@khu.ac.kr)

목차펼치기

1장 생화학의 기반 1 1.1 세포적 기반 3 세포는 모든 생명체의 구조적 및 기능적 단위이다 3 세포의 크기는 산소의 확산에 의하여 제한을 받는다 4 생명체에는 3 가지의 뚜렷한 영역이 있다 4 대장균은 가장 잘 연구된 원핵 세포이다 5 진핵세포는 다양한 막성 소기관을 갖고 있으며, 이것들을 분리하여 연구할 수 있다 6 세포질은 세포골격으로 이루어져 있으며 지극히 동적이다 9 세포는 초분자적 구조를 하고 있다 10 시험관 내 실험을 통하여 생체분자 사이의 중요한 상호작용을 알 수 있다 11 1.2 화학적 기반 12 생체분자는 여러 가지 작용기를 갖고 있는 탄소 화합물이다 13 세포는 보편적 집단의 작은 분자들을 함유하고 있다 14 거대분자들이 세포의 주요 구성 성분이다 15 별도설명 1-1 분자량, 분자질량 및 그 단위 15 3차구조는 위치배열 구조와 입체형태 구조로 설명된다 16 별도설명 1-2 루이스 파스퇴르와 광학 활성: 포도주에 있는 진리 (In Vino, Veritas) 19 생체분자 사이의 반응은 입체특이적이다 20 1.3 물리적 기반 21 생물은 동적 항정상태로 존재하며 결코 주변 환경과 평형을 이루지 않는다 21 생물은 주변 환경에서 얻은 에너지와 물질들을 변환시킨다 22 전자의 흐름이 생명체에 에너지를 제공한다 22 질서를 생성하고 유지하려면 일과 에너지가 필요하다 23 에너지 짝지움은 생물의 반응들과 연결되어 있다 23 별도설명 1-3 엔트로피: 질서의 파괴가 주는 이점 24 Keq와 ΔG° 는 자발적으로 진행되는 반응의 경향을 나타내는 척도이다 26 효소가 일련의 여러 가지 화학 반응을 촉진한다 26 대사는 균형과 경제성을 유지하도록 조절되고 있다 27 1.4 유전적 기반 28 유전적 연속성은 단일 DNA 분자에 부여되어 있다 29 DNA의 구조는 거의 완벽한 정확도를 갖고 복제되고 복구된다 29 선상의 DNA 서열이 3차원 구조를 갖는 단백질의 부호가 된다 29 1.5 진화적 기반 31 유전 지령의 변화에 의하여 진화가 발생 한다 31 생체분자는 처음에 화학적 진화에 의하여 생겼다 32 화학적 진화는 실험실에서 모의실험 될 수 있다 32 RNA와 그 전구체들이 최초의 유전자 및 촉매일지도 모른다 32 생물의 진화는 35억 년 이상 전부터 시작되었다 34 최초의 세포는 아마 화학종속영양체이었을 것이다 34 진핵세포는 몇 단계를 거쳐 원핵세포에서 진화되었다 34 분자해부학적 구조가 진화적 관련성을 밝혀준다 36 기능유전체학은 특정한 세포의 활동에 유전자를 연결할 수 있음을 보여준다 38 유전체 비교는 인류생물학과 의학에서 그 중요성이 점차 증가하고 있다 38 제1부 구조와 촉매 45 2장 물 47 2.1 수용액의 약한 상호작용들 47 수소결합에 의하여 물은 특별한 성질을 갖는다 47 물은 극성 용질과 수소결합을 한다 49 물은 하전된 용질과 정전기적으로 상호작용 한다 50 결정 물질이 용해되면 엔트로피가 증가한다 51 비극성 기체는 물에 잘 녹지 않는다 52 비극성 화합물은 물의 구조에 에너지 측면에서 불리한 변화를 일으킨다 52 반데르발스 상호작용은 원자 간의 약한 인력이다 54 약한 상호작용은 거대분자의 구조와 기능에 있어서 중요하다 54 용질은 수용액의 총괄성 특성에 영향을 준다 56 별도설명 2-1 접촉에 대한 식물의 반응: 삼투의 실례 59 2.2 물, 약산, 약염기 등의 이온화 60 순수한 물은 약간 이온화된다 60 물의 이온화는 평형상수로 나타낸다 61 pH 값은 H+과 OH-의 농도를 나타낸다 61 별도설명 2-2 물의 이온곱: 2가지 문제 62 약산과 약염기는 특징적인 해리상수를 가지고 있다 63 적정곡선은 약산의 pKa 를 나타낸다 64 2.3 생물계에서 pH 변화에 대한 완충 작용 65 완충액은 약산과 그 짝염기의 혼합물이다 66 간단한 표현으로 pH, pKa, 완충제 농도 등의 관계를 나타낼 수 있다 66 약산 또는 약염기는 pH 변화에 대하여 세포와 조직에 완충 작용을 한다 67 별도설명 2-3 헨더슨 하셀발흐 식을 사용한 문제의 풀이 67 별도설명 2-4 혈액, 폐, 그리고 완충액: 중탄산염 완충계 69 2.4 반응물로 작용하는 물 69 2.5 생물에 있어서 물 환경 (aqueous environment) 의 적합성 70 3장 아미노산, 펩타이드, 단백질 75 3.1 아미노산 75 아미노산은 공통의 구조적 특징을 가지고 있다 76 단백질의 아미노산 잔기는 L 입체이성질체이다 77 아미노산은 R기에 따라 분류할 수 있다 78 특수한 아미노산 역시 중요한 기능을 갖는다 80 아미노산은 산과 염기로 작용할 수 있다 81 별도설명 3-1 분자에 의한 빛의 흡수: 람베르트-베르 (Lambert-Beer) 의 법칙 82 아미노산은 특징적인 적정 곡선을 가지고 있다 82 적정 곡선으로부터 아미노산의 전하를 예측할 수 있다 84 아미노산은 각각의 산-염기 성질이 다르다 84 3.2 펩타이드와 단백질 85 펩타이드는 아미노산 사슬이다 85 펩타이드는 이온화 경향에 따라 분류될 수 있다 86 생물학적으로 활성화되어 있는 펩타이드와 폴리펩타이드의 크기는 다양하다 86 폴리펩타이드는 특징적인 아미노산 조성을 가지고 있다 87 일부 단백질은 아미노산 이외의 화학 군을 함유하고 있다 88 단백질 구조에는 여러 등급이 존재한다 88 3.3 단백질의 연구 89 단백질은 분리되고 정제될 수 있다 89 전기영동으로 단백질을 분리하고 그 특징도 알아낼 수 있다 92 분리되지 않는 단백질도 정량화할 수 있다 94 3.4 단백질의 공유결합 구조 96 단백질의 기능은 아미노산 서열에 의존 한다 96 수많은 단백질의 아미노산 서열이 밝혀졌다 96 짧은 폴리펩타이드는 자동화 방법으로 서열을 분석할 수 있다 97 큰 단백질은 더 작은 분절로 만들어 서열을 분석하여야 한다 99 아미노산의 서열은 다른 방법으로도 추정할 수 있다 100 별도설명 3-2 질량분석법을 이용한 단백질 연구 102 작은 펩타이드와 단백질은 화학적으로 합성할 수 있다 104 아미노산은 서열은 중요한 생화학적 정보를 제공한다 106 3.5 단백질 서열과 진화 106 단백질 서열은 지구에서 생명의 역사를 밝힐 수 있다 107 4장 단백질의 3차원 구조 116 4.1 단백질 구조의 개관 116 단백질의 입체형태는 주로 약한 상호작용에 의하여 안정화된다 117 펩타이드 결합은 고정된 평면구조이다 118 4.2 단백질의 이차구조 120 α 나선은 흔한 단백질 이차구조이다 120 아미노산 서열이 α 나선의 안정성에 영향을 준다 121 별도설명 4-1 오른손 감김과 왼손 감김 구별하는 법 122 β 입체형태는 폴리펩타이드 사슬을 판 구조로 조직화한다 123 β 돌이 (turns) 는 단백질에서 흔한 구조이다 123 흔한 이차구조는 특징적인 결합각과 아미노산 조성을 갖는다 124 4.3 단백질의 3차 및 사차구조 125 섬유단백질은 구조적인 기능에 알맞게 되어 있다 126 별도설명 4-2 퍼머넌트 웨이브는 생화학적 기술이다 127 구단백질의 구조적 다양성은 기능적 다양성을 반영한다 129 별도설명 4-3 왜 선원, 탐험가, 대학생들은 싱싱한 과일과 야채를 먹어야 하나 130 마이오글로빈은 구단백질 구조의 복잡성에 대한 초기 단서를 제공한다 132 구단백질은 다양한 삼차구조를 갖는다 134 별도설명 4-4 단백질의 3차원 구조를 결정하기 위한 방법 136 많은 구단백질을 분석하여 공통적인 단백질의 구조 양상을 제시한다 138 단백질 모티프는 단백질 구조를 분류하는 기초가 된다 141 단백질 사차구조는 간단한 이합체에서 거대한 복합체까지 매우 다양하다 144 단백질의 크기에는 한계가 있다 146 4.4 단백질의 변성과 접힘 147 단백질 구조의 상실은 기능 상실을 초래한다 147 아미노산 서열이 삼차구조를 결정한다 148 폴리…

출처: 국립중앙도서관 서지정보

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